Scheinbarer Wert von Michaelis Menten konstant bei Anwesenheit von Wettbewerbshemmung Lösung

SCHRITT 0: Zusammenfassung vor der Berechnung
Gebrauchte Formel
Scheinbare Michaelis-Konstante = (Substratkonzentration*(Höchstsatz-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit))/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit
Kmapp = (S*(Vmax-V0))/V0
Diese formel verwendet 4 Variablen
Verwendete Variablen
Scheinbare Michaelis-Konstante - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die scheinbare Michaelis-Konstante ist definiert als die Michaelis-Menten-Konstante in Gegenwart eines kompetitiven Inhibitors.
Substratkonzentration - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Substratkonzentration ist die Anzahl von Mol Substrat pro Liter Lösung.
Höchstsatz - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter Sekunde) - Die maximale Rate ist definiert als die maximale Geschwindigkeit, die das System bei gesättigter Substratkonzentration erreicht.
Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter Sekunde) - Die Anfangsreaktionsgeschwindigkeit ist definiert als die Anfangsgeschwindigkeit, mit der eine chemische Reaktion stattfindet.
SCHRITT 1: Konvertieren Sie die Eingänge in die Basiseinheit
Substratkonzentration: 1.5 mol / l --> 1500 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
Höchstsatz: 40 Mol / Liter Sekunde --> 40000 Mol pro Kubikmeter Sekunde (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit: 0.45 Mol / Liter Sekunde --> 450 Mol pro Kubikmeter Sekunde (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
SCHRITT 2: Formel auswerten
Eingabewerte in Formel ersetzen
Kmapp = (S*(Vmax-V0))/V0 --> (1500*(40000-450))/450
Auswerten ... ...
Kmapp = 131833.333333333
SCHRITT 3: Konvertieren Sie das Ergebnis in die Ausgabeeinheit
131833.333333333 Mol pro Kubikmeter -->131.833333333333 mol / l (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
ENDGÜLTIGE ANTWORT
131.833333333333 131.8333 mol / l <-- Scheinbare Michaelis-Konstante
(Berechnung in 00.004 sekunden abgeschlossen)

Credits

Creator Image
Erstellt von Prashant Singh
KJ Somaiya College of Science (KJ Somaiya), Mumbai
Prashant Singh hat diesen Rechner und 700+ weitere Rechner erstellt!
Verifier Image
Geprüft von Prerana Bakli
Universität von Hawaii in Mānoa (Äh, Manoa), Hawaii, USA
Prerana Bakli hat diesen Rechner und 1600+ weitere Rechner verifiziert!

Konkurrenzhemmer Taschenrechner

Substratkonzentration der kompetitiven Hemmung der Enzymkatalyse
​ Gehen Substratkonzentration = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Michaelis Constant*(1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante))))/((Endgültige Ratenkonstante*Anfängliche Enzymkonzentration)-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)
Substratkonzentration bei kompetitiver Hemmung bei gegebener Enzymsubstratkomplexkonzentration
​ Gehen Substratkonzentration = (Konzentration des Enzymsubstratkomplexes*(Michaelis Constant*(1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante))))/((Anfängliche Enzymkonzentration)-Konzentration des Enzymsubstratkomplexes)
Substratkonzentration bei kompetitiver Hemmung bei maximaler Systemrate
​ Gehen Substratkonzentration = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Michaelis Constant*(1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante))))/(Höchstsatz-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)
Scheinbarer Wert von Michaelis Menten konstant bei Anwesenheit von Wettbewerbshemmung
​ Gehen Scheinbare Michaelis-Konstante = (Substratkonzentration*(Höchstsatz-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit))/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit

Scheinbarer Wert von Michaelis Menten konstant bei Anwesenheit von Wettbewerbshemmung Formel

Scheinbare Michaelis-Konstante = (Substratkonzentration*(Höchstsatz-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit))/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit
Kmapp = (S*(Vmax-V0))/V0

Was ist die scheinbare Michaelis-Konstante?

Scheinbarer Km ist die Michaelis-Konstante, wie sie unter Bedingungen (zB Anwesenheit eines kompetitiven Inhibitors) beobachtet wird, die die Bestimmung ihres wahren Wertes behindern würden; im Fall eines Zwei-Substrat-Enzyms die Michaelis-Konstante, gemessen unter den jeweiligen Bedingungen einer definierten Konzentration des invarianten Substrats.

Was ist kompetitive Hemmung?

Bei der kompetitiven Hemmung können Substrat und Inhibitor nicht gleichzeitig an das Enzym binden, dies resultiert normalerweise daraus, dass der Inhibitor eine Affinität zum aktiven Zentrum eines Enzyms hat, wo auch das Substrat bindet; Substrat und Inhibitor konkurrieren um den Zugang zum aktiven Zentrum des Enzyms. Diese Art der Hemmung kann durch ausreichend hohe Substratkonzentrationen (Vmax bleibt konstant) überwunden werden, dh indem der Inhibitor konkurriert wird. Der scheinbare Km nimmt jedoch zu, wenn eine höhere Konzentration des Substrats erforderlich ist, um den Km-Punkt oder die Hälfte von Vmax zu erreichen. Konkurrierende Inhibitoren haben oft eine ähnliche Struktur wie das reale Substrat.

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